Аминокислоты названия и свойства аминокислот. Оптимальное соотношение BCAA

) имеют важное значение для мышечной энергии и роста, но вы можете не знать, какое соотношение ВСАА является наилучшим. Предлагаем вашему вниманию ряд рекомендаций от настоящего гуру спортивных добавок, доктора наук Джима Стоппани!

Я встречал препараты ВСАА с самым разным соотношением аминокислот – от 2:1:1 до 10:1:1. Но какая пропорция ВСАА является наилучшей?

Мои постоянные читатели наверняка уже хорошо разбираются в преимуществах аминокислот с разветвленной цепью (ВСАА), которые представлены тремя основными аминокислотами – лейцин, изолейцин и валин. Однако, учитывая, что различные добавки содержат различные соотношения этих трех важнейших аминокислот, существует много путаницы относительно того, какая пропорция ВСАА является наилучшей. Прежде чем мы углубимся в этот вопрос, рассмотрим суть и принцип действия аминокислот с разветвленной цепью.

ВСАА называют аминокислотами с разветвленной цепью ввиду их структуры. Каждая молекула имеет раздвоенный фрагмент, напоминающий ветвь. Помимо особенностей структурного строения, они также особенны по многочисленным другим причинам.

ВСАА генерируют энергию и содействуют сжиганию жира, но главным преимуществом ВСАА является их способность стимулировать рост мышц, а ведь это цель номер один для большинства из нас. Когда дело доходит до построения мышц, являются крайне необходимыми аминокислотами. Важнейшей из трех является лейцин, который играет наиболее значительную роль в стимулировании мышечного роста.

Лейцин – аминокислота №1

Действие лейцина подобно функции ключа в замке зажигания автомобиля. Автомобилем в данном случае являются мышечные клетки и волокна. Зажигание включает процесс синтеза мышечного белка, который аккумулируется в мышцах белка, что приводит к их большему росту. Говоря научным языком, лейцин активизирует комплекс под названием MTOR (рапамицин-ассоциированный белок), который ускоряет синтез мышечного белка и, следовательно, приводит к росту мышц.
Исследования показывают, что у людей, которые добавляют лейцин в пост-тренировочный прием протеинов и углеводов, синтез мышечного белка ускоряется в значительно большей степени, чем у тех, кто употребляет исключительно протеин и углеводы. И именно потому, что лейцин имеет столь важное значение для роста мышц, все, естественно, стараются убедиться, что используют продукт, содержание лейцина в котором больше, чем его товарищей – изолейцина и валина.

Правильное соотношение

Я рекомендую вам использовать BCAA добавку с соотношением лейцина, изолейцина и валина 2:1:1. Во многих спортивных добавках пропорция значительно увеличена в пользу лейцина: в одних – до 8:1:1, в других – до ударного соотношения 10:1:1. Многие люди считают, что, с учетом ведущей роли лейцина в стимулировании роста мышц, BCAA добавка с соотношением ингредиентов 10:1:1 действует в пять раз лучше, чем с соотношением 2:1:1. Но прежде чем вы отправитесь тратить с трудом заработанные деньги на эти якобы высококачественные пищевые добавки, выслушайте меня внимательно.

Оптимальное время для приема ВСАА наступает в период ваших тренировок, равноценно эффективно делать это как до, так и во время или после них. (И да, это в дополнение к протеиновому коктейлю, обогащенному аминокислотами). Одной из причин этого является то, что вам необходимо достаточно лейцина, чтобы спровоцировать синтез мышечного белка. Именно этот факт побуждает многих людей считать, что чем выше коэффициент лейцина в добавке, тем лучше.

Прием некоторых добавок даже предполагает, что вы должны отказаться от двух других ВСАА и принимать только лейцин. Это большая ошибка. С целью доказать это, исследователи сравнивали воздействие лейцина самого по себе с приемом всех трех ВСАА в соотношении 2:1:1. Ученые из Университета Бэйлор испытывали парней студенческого возраста, одна группа которых до и после тренировки на ноги принимала добавку с лейцином, другая - BCAA добавку с пропорцией аминокислот 2:1:1, а третья – плацебо-препараты. Было выявлено, что хотя у принимающих лейцин синтез мышечного белка после тренировки увеличился в большей степени, чем у плацебо-группы, результаты увеличения синтеза белка в группе, принимающей комплексные ВСАА, оказались значительно лучшими, чем у всех других испытуемых. Это одна из причин для выбора пропорции 2:1:1 (или близкой к ней) при приеме спортивных добавок с ВСАА.

Еще одна причина, чтобы использовать добавку с соотношением аминокислот 2:1:1 – это цель увеличения энергии и одновременно уменьшения усталости. ВСАА используются непосредственно мышечными волокнами в качестве источника топлива. Это особенно справедливо во время интенсивных физических упражнений, например, силовых тренировок. Многочисленные исследования показывают, что прием ВСАА перед тренировкой способствует увеличению мышечной выносливости. Что еще более важно, ВСАА помогают уменьшить усталость во время тренировок. Происходит это благодаря той важной роли, которую играет в нашем организме аминокислота валин.

Во время тренировок мозг в больших количествах поглощает триптофан. Триптофан превращается в мозге в 5-гидрокситриптамин, более известный как серотонин. Более высокие уровни серотонина во время тренировки подают сигнал мозгу, что тело утомлено. Это приводит к снижению мышечной силы и выносливости. Валин конкурирует с триптофаном на стадии поступления в головной мозг. И, как правило, валин выигрывает.

Это означает, что, если вы принимаете аминокислоту валин до и/или во время тренировок, меньшее количество триптофана попадает в мозг и преобразовывается в серотонин. Это позволяет мышцам сокращаться с большей силой в течение более длительного времени, прежде чем наступит усталость. Другими словами, вы сможете делать больше повторений в тренажерном зале, быстрее восстанавливаться между подходами и сохранять больше силы и выносливости на завершающем этапе тренировок. Валин также может помочь вам повысить концентрацию и стимулирует работу головного мозга в те дни, когда у вас нет тренировок.

По вышеописанным причинам при приеме спортивных добавок с аминокислотами до, во время и/или после тренировок я рекомендую вам придерживаться пропорции 2:1:1 лейцина к изолейцину и валину.

Максимизируем жигание жира

Если вы заинтересованы в максимизации сжигания жира, есть еще одна причина, почему соотношение аминокислот 2:1:1 является оптимальным. В этом случае на помощь приходит изолейцин. Изолейцин играет ключевую роль в обеспечении жиросжигающего эффекта ВСАА.

Японские исследователи установили, что мыши, которым добавляли изолейцин во время приема пищи с высоким содержанием жиров, набрали значительно меньше жира, чем мыши, которые не получали дополнительный изолейцин. Это связано с возможностью изолейцина активировать специальные рецепторы, известные как PPAR, которые увеличивают сжигание жира и препятствуют его отложению. Функция PPAR заключается в повышении активности генов, которые способствуют большему сжиганию жира в организме путем уменьшения активности генов, которые обычно увеличивают накопление жира.

На самом деле, спортивные добавки с соотношением аминокислот намного выше, чем 2:1:1, могут в каком-то смысле даже препятствовать сохранению энергии, потере жира и росту мышц. Некоторые BCAA-добавки с повышенным содержанием лейцина обеспечивают только 500 мг или меньше валина и изолейцина. Держитесь подальше от таких препаратов! Такого количества вышеуказанных аминокислот не достаточно, чтобы поддерживать энергию и снижать усталость во время тренировок. Его также не достаточно, чтобы увеличить синтез белка в мышцах и, следовательно, способствовать росту мышц.

Вывод

Я рекомендую вам принимать с соотношением аминокислот 2:1:1, обеспечивающие по крайней мере 1 грамм изолейцина и 1 грамм валина на дозу. Но если вы стремитесь к максимальному результату, необходимо в первую очередь ориентироваться на показатель приема по крайней мере 3 граммов лейцина на дозу. Это то минимальное количество, которое необходимо для оптимизации действия MTOR и максимизации синтеза мышечного белка.

Мой совет – принимать 5 г ВСАА в пропорции 2:1:1 (до 3 г лейцина, и немного более 1 г изолейцина и валина) за 30 минут до тренировок.

После тренировки рекомендую принять аналогичную дозу аминокислот. Здесь соотношение 2:1:1 опять же является оптимальным. Пропорция 3:1:1, которая предполагает немного большее содержание лейцина в посттренировочной добавке для инициации синтеза белка, также окажет благоприятный эффект.

Обратите внимание, что ВСАА-препараты следует принимать в дополнение к пред- и посттренировочным коктейлям или одной большой порции протеинового коктейля, которую вы потягиваете до, во время и после тренировки. Этот обогащенный аминокислотами коктейль сам по себе немного повысит поступление в организм BCAA, но не волнуйтесь: вам по-прежнему необходимы три эти важнейшие свободные аминокислоты с разветвленной боковой цепью в спортивных добавках для достижения по-настоящему максимального энергетического эффекта и мышечного роста.

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, СОЕДИНЯЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ В ЦЕПИ

Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 α-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. Аминокислоты можно рассматривать как буквы алфавита, при помощи которых, как в слове, записывается информация. Слово несёт информацию, например о предмете или действии, а последовательность аминокислот в белке несёт информацию о построении пространственной структуры и функции данного белка.

А. Строение и свойства аминокислот

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокислот - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

В водных растворах при нейтральном значении рН α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.

В отличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин - иминокислота, радикал которой связан как с α -углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах - L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L- изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L- изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические (табл. 1-1).

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2 ), тиольная

(-SH), амидная (-CO-NH2 ), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия (табл. 1-2).

Таблица 1-1. Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению

Таблица 1-2. Примеры названий аминокислот по заместительной номенклатуре и соответствующие тривиальные названия

Название аминокислоты	Формула аминокислоты	Тривиальное название
по заместительной
номенклатуре
2-амино-З-
гидроксипропановая кислота
		Метионин
метилтиомасляная кислота

Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы (см. табл. 1-1).

Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты. Так, серии впервые был выделен из фиброина шёлка (от лат. serieum - шелковистый), а глицин получил свое название из-за сладкого вкуса (от греч. glykos - сладкий).

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие

гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+ , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+ . Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+ , располагается в?- положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, хуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы - катионы (см. схему ниже).

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+ ) и все основные (способные присоединять Н+ ) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, - положительный заряд (табл. 1-3).

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+ ) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты - производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина - 5-гидроксилизин и 4- гидроксипролин.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только

Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков

после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства,

Схема. Структура полярных заряженных аминокислот в диссоциированной форме

Таблица 1-3. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, α-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+ . Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот

Способность аминокислот вступать в те или иные химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп. Так как все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат у α-углеродного атома амино- и карбоксильную группы, они могут вступать в характерные для всех аминокислот химические реакции. Наличие какихлибо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.

Нингидриновая реакция на α-аминокислоты

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков (см. схему ниже).

Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации α аминокислот.

Нингидриновая реакция, используемая для определения α аминокислот

Специфические реакции на отдельные аминокислоты

Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.

Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина - с помощью реакции Миллона.

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между а-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды (см. схему А).

1. Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют "полипептиды", а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин "белок" часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют "аминокислотные остатки". Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N- концевым и пишется слева, а имеющий свободную?-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название "пептидный остов" (см. схему Б).

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.

Серилглицилпролилаланин

Схема А. Образование дипептида

Схема Б. Строение пептидов

Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер - два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

2.Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (рис. 1-1).

Связь между α углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве (рис. 1-2).

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

3.Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Рис. 1-1. Плоскости расположения пептидных групп и α -углеродных атомов в пространстве.

Рис. 1-2. Транс-конфигурация пептидных связей. Функциональные группы -СО- и -NH-,

образующие пептидные связи, не ионизированы, но полярны, и могут участвовать в образовании водородных связей.

Количество аминокислотных остатков в структуре биологически активных пептидов может варьировать от 3 до 50. К одним из самых "маленьких" пептидов можно отнести ти- реотропин-рилизинг-гормон и глутатион (трипептиды), а также энкефалины, имеющие в своём составе 5 аминокислот. Однако большинство биологически активных пептидов имеет в своём составе более 10 аминокислот, например нейропептид Y (регулятор аппетита) содержит 36 аминокислот, а кортиколиберин - 41 аминокислоту.

Некоторые из пептидов, в частности большинство пептидных гормонов, содержат пептидные связи, образованные а-аминогруппой и а-карбоксильной группой соседних аминокислот. Как правило, они синтезируются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают определённые пептидные связи.

Ангиотензин II - октапептид, образующийся из крупного белка плазмы крови ангиотензиногена в результате последовательного действия двух протеолитических ферментов.

Первый протеолитический фермент ренин отщепляет от ангиотензиногена с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот, называемый ангиотензином I. Второй протеолитический фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет от С-конца

Вам известно, что аминокислоты с разветвленными цепями (ВСАА) важны для мышечной энергии и роста, но вы не знаете, какое соотношение ВСАА является наилучшим? Гуру по добавкам закроет этот вопрос!

Мне попадались препараты ВСАА с самым разным соотношением аминокислот – от 2:1:1 до 10:1:1. Какая пропорция считается оптимальной?

Мои постоянные читатели прекрасно осведомлены о полезных свойствах , к которым относятся незаменимые аминокислоты , изолейцин и валин. Однако, учитывая, что разные препараты предлагают разные количества трех важнейших аминокислот, вопрос об идеальном соотношении ВСАА в продукте все еще остается открытым. Перед тем, как мы углубимся в изучение предмета дискуссии, вернемся к основным особенностям разветвленных аминокислот.

ВСАА называются аминокислотами с разветвленными цепями из-за своей молекулярной структуры. Каждая молекула имеет специфический фрагмент, который напоминает ветвь. Помимо особенностей структуры, эти аминокислоты считаются уникальными в силу ряда других причин. ВСАА участвуют в энергетическом обмене и даже в распаде жиров, но главным достоинством ВСАА является их способность стимулировать мышечный рост. А как ни крути, именно это является целью номер один для большинства из нас. Когда дело касается развития мускулатуры, ВСАА становятся самыми значимыми аминокислотами. Из этой троицы лейцин имеет большее значение, он играет одну из важнейших ролей в регуляции процессов роста.

Лейцин – король!

Лейцин во многом похож на ключ зажигания в автомобиле. Машиной в данном примере является мышечная клетка или волокно, а ключ зажигания включает процесс , который ведет к увеличению продукции мышечного белка и активации роста мускулатуры. Говоря на более «научном» языке, лейцин активирует комплекс, который называется mTOR, что в свою очередь форсирует синтез мышечного протеина и ведет к мышечному росту.

Больше лейцина = больше мышц

Исследования показывают, что люди, которые добавляют больше лейцина в свои посттренировочные коктейли с белками и углеводами, добиваются намного более интенсивного мышечного роста, чем те, кто пьет стандартную белково-углеводную смесь. Поскольку лейцин так важен для мышечного роста, вы должны убедиться в том, что используете продукт ВСАА, который содержит больше лейцина, чем его собратьев – изолейцина и валина.

Правильное соотношение

Я рекомендую использовать продукты ВСАА с соотношением лейцина к изолейцину и валину 2:1:1. Во многих препаратах доля лейцина значительно выше, и иногда она доходит до 8:1:1 и даже 10:1:1. Многие люди думают, что раз лейцин так важен для мышечного роста, препараты BCAA с соотношением 10:1:1 в пять раз эффективнее продуктов с пропорцией 2:1:1. Но, перед тем как вы потратите заработанные потом и кровью деньги на эти предположительно лучшие продукты BCAA, послушайте, что я скажу.

Важнейшим временем для приема ВСАА является тренировочное окно – период до, во время и после тренировочной сессии. (И, да, помимо BCAA вы должны пить и богатый протеином коктейль). Объясняется это тем, что главной целью добавления лейцина является стимуляция синтеза мышечного протеина. Именно поэтому многие люди считают, что чем выше пропорция, тем лучше.

Некоторые производители наталкивают вас на мысль, что нужно забыть об остальных ВСАА и начать принимать один лишь лейцин. Это будет большой ошибкой. В качестве доказательства приведу результаты исследования, в котором чистый лейцин сравнивался со всеми тремя ВСАА, взятыми в пропорции 2:1:1. Ученые из Университета Бейлора давали студентам колледжа лейцин, препарат ВСАА 2:1:1 или плацебо до и после тренировки мышц ног. Исследователи пришли к выводу, что хотя лейцин повышает СМП после тренировки лучше, чем плацебо, ВСАА стимулируют синтез мышечного протеина в еще большей степени, чем лейцин и плацебо. Это одна из причин, почему стоит держаться пропорции 2:1:1 (или близкой к таковой) при выборе препарата BCAA.

Еще одной причиной использовать препараты ВСАА в пропорции 2:1:1 является увеличение энергетических резервов и снижение усталости. ВСАА напрямую используются мышечными волокнами в качестве источника топлива. Это особенно важно во время интенсивных тренировок, к которым относится и силовой тренинг. Многочисленные исследования показывают, что прием ВСАА перед тренировкой увеличивает мышечную выносливость. Что еще важнее, ВСАА помогают уменьшить накопление усталости во время тренировок. И объясняется это ролью валина в нашем организме.

Во время упражнений головной мозг в больших количествах поглощает триптофан. В тканях мозга триптофан превращается в 5-гидрокситриптамин (5-НТ), более известный как серотонин. Во время тренировки рост уровня серотонина сигнализирует мозгу, что тело устало. Это ведет к падению мышечной силы и выносливости. Валин конкурирует с на этапе проникновения в головной мозг. Как правило, валин побеждает.

Это значит, что принимая валин в составе ВСАА до и/или во время тренировки, вы уменьшаете количество триптофана, который проникает в головной мозг и превращается в серотонин. Это позволяет мышцам сокращаться с большей мощностью в течение большего времени до наступления усталости. Другими словами, вы сможете выполнить в спортзале больше повторений, будете быстрее восстанавливаться между подходами и сохраните больше силы и выносливости в завершающей стадии тренировочной сессии. Кроме того, валин помогает вам оставаться более сконцентрированным и улучшает работу головного мозга в свободные от тренировок дни.

Усиливаем сжигание жиров

Если вы заинтересованы в максимальной эффективности процессов сжигания жиров, вам тем более нужно придерживаться пропорции 2:1:1. В данной ситуации в дело вступает изолейцин. Изолейцин играет главную роль в реализации жиросжигающего потенциала ВСАА. Японские ученые обнаружили, что даже на фоне диеты с высоким содержанием жиров, мыши, которым давали изолейцин, набрали меньше жировой ткани, чем мыши, которые не получали изолейцин.

Объясняется это способностью изолейцина активировать специфические рецепторы, известные как PPAR (рецепторы, активируемые пероксисомными пролифераторами), которые форсируют мобилизацию жиров и подавляют их аккумуляцию. Данные рецепторы (PPAR) повышают активность генов, которые отвечают за усиление липолитических процессов в организме, и подавляют экспрессию генов, которые в норме способствуют накоплению жиров. Это ведет к повышению способности организма расщеплять жиры и одновременно снижает вероятность их повторного накопления.

Также выяснилось, что использование препаратов ВСАА с большим соотношением аминокислот, чем 2:1:1, может негативно влиять на энергетический обмен, липолитические процессы и даже мышечный рост. Многие продукты ВСАА с высокой долей лейцина содержат только 500 мг валина и изолейцина или и того меньше. Избегайте таких добавок. Такой дозировки недостаточно для того, чтобы наполнить вас энергией и защитить от усталости во время тренировочной сессии. Кроме того, этого может быть недостаточно для максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина и последующего мышечного роста.

Исследования показывают, что соотношение bcaa больше 2:1:1 может работать против вас

Подводим итоги

Советую выбирать продукты ВСАА с пропорцией 2:1:1 и, как минимум, с 1 граммом изолейцина и 1 граммом валина в каждой порции. Впрочем, если вы стремитесь к оптимальному прогрессу, вам стоит получать как минимум 3 грамма лейцина с каждой порцией. Считается, что это минимальная доза, необходимая для оптимальной активации mTOR и максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина.

Рекомендую вам принимать 5 г ВСАА в соотношении 2:1:1 (вы получаете 3 г лейцина и более 1 г изолейцина и валина) за 30 минут до начала тренировки. По окончании тренировочной сессии примите еще одну дозу, содержащую не менее 5 г ВСАА. И здесь лучше подходит пропорция 2:1:1. Даже соотношение 3:1:1, которое дает вам чуть больше лейцина в посттренировочном окне для активации синтеза протеина, работает нормально. Только убедитесь, что после тренировки вы получаете, по меньшей мере, 1 г изолейцина и 1 г валина наряду с как минимум 3 г лейцина.

Имейте в виду, что препарат ВСАА должен быть дополнением к пред- и посттренировочному коктейлю, или к одному большому протеиновому коктейлю, который вы потягиваете до, во время и после тренировки. Этот коктейль и сам по себе немного поднимет уровень ВСАА в мышцах, но не волнуйтесь: вам все еще нужны те свободные аминокислоты с разветвленными цепями из продукта ВСАА для действительно максимальной стимуляции энергетического обмена и мышечного роста.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты - органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа -СООН , а аминогруппа - NH 2 .

Разделяют α и β - аминокислоты:

В природе встречаются в основном α -кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С 5 Н 9 NO 2 ):

Самая простая аминокислота - глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина - аланин, валин, лейцин, изолейцин.

Получение аминокислот.

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты - это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы - аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде: